硕士研究生入学考试
生物基础综合命题大纲（2021）
硕士研究生入学考试
生物基础综合命题大纲
第一部分：考试说明
一、 考试性质
生物基础综合考试内容是适用于报考武汉理工大学微生物与生化药学方向的硕士 研究生入学考试。由我校化学化工与生命科学学院命题。考试的评价标准是普通高等 学校生物、药学、生物技术制药及相近专业优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上 水平。
二、 考试的学科范围
应考范围包括：生物化学；微生物学；生物技术制药
三、 评价目标
2.注重考查理论联系实际和综合分析应用能力。要求：能够运用生物化学的理论 知识和原理分析和解决生物学的基本问题。同时适当了解生物化学及其技术的重大研 究进展。
3.要求考生对微生物学的基本概念、专业词语、技术原理有较深的了解；系统掌 握微生物细胞结构与功能、生理代谢、遗传变异、生态学等基本理论知识以及相关实 验技术；并具有应用这些知识和技术分析和解决问题的能力。
4.要求考生对生物技术制药的基本概念、专业词语、技术原理有较深的了解；系 统掌握发酵工程制药，基因工程制药，动物细胞工程制药，植物细胞工程制药，抗体 工程制药，酶工程制药等领域的基本理论知识以及相关实验技术；并具有应用这些知 识和技术分析和解决问题的能力。
四、 考试形式与试卷结构
（一） 答卷方式：闭卷，笔试；
（二） 答题时间：180分钟；
（三）参考书目
《生物化学》，王镜岩/徐长法主编，高等教育出版社，2017.01
《生物化学原理》，杨荣武主编，高等教育出版社，2012.09
《微生物学》，沈萍/陈向东主编，高等教育出版社，2016.01
太后悔考上狱警了《微生物学》，蔡信之主编，高等教育出版社，2015.03
《生物技术制药》，王凤山挡K全明主编，人民卫生出版社，2019.04
《生物技术制药》，周珈I主编，人民卫生出版社，2007.07
第二部分：考查要点
1.氨基酸与肽
2） 氨基酸的结构特征、分类及英文缩写符号；
3） 氨基酸的理化性质及重要化学反应；
4） 氨基酸的分离和分析鉴定；
5） 肽的形成、概念、结构、书写规范、理化性质及生物活性肽。
2.蛋白质
1） 蛋白质的分类，蛋白质的分子大小与形状，蛋白质生物功能的多样性；
2） 蛋白质一级结构：概念及形式，蛋白质一级结构测定（多肽链N端和C端氨基酸残基测 定方法，所用蛋白酶，肽段的氨基酸序列测定方法，二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的 确定），多肽的人工合成；
3） 蛋白质的高级结构：蛋白质空间构象的研究方法，多肽链折叠的空间限制，蛋白质二级结 构（二级结构、肽键的二面角、肽平面等概念，二级结构的基本类型及其特征，a-角蛋白、［3-角蛋 白，胶原蛋白等常见纤维蛋白质等结构）；蛋白质高级结构的概念及形式（超二级结构、结构域、 三级结构、四级结构），球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合与四级结构，维持蛋白质高级结构 的作用力，次级键在维系蛋白质空间构象中的作用；
4） 蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构决定高级结构，蛋白质一级结构与功能的关 系和高级结构与功能的关系（肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，蛋白质一级结构的变异与分子 病，核糖核酸酶的变性与复性，胰岛素的变性与复性，免疫球蛋白的结构和类别等；
5） 蛋白质的理化性质：蛋白质分子的大小与胶体性质，蛋白质的两性解离和等电点，蛋白质 的紫外吸收，蛋白质的沉淀作用，蛋白质的变性作用，蛋白质的颜反应等；
6） 蛋白质的分离纯化和鉴定：蛋白质的分离纯化的一般原则，蛋白质的分离纯化的方法（利 用分子大小分离-离心、凝胶层析、超滤、透析、SDS聚丙烯酰胺凝胶对电泳等；利用溶解性分离 纯化——沉淀、盐析等；利用带电性质分离纯化——电泳、离子交换层析；
利用特异性分离纯化 ——亲和层析等），蛋白质的定性定量检测；
海南省公务员网7）蛋白质多肽链折叠的研究进展，分子构象病。
3核酸
1） 核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能；
2） 核昔酸的结构与性质——组成，碱基类型与结构特征，稀有碱基，戊糖结构及特征，核昔 酸的结构，核昔酸的两性解离等；
3） 核酸的结构：核酸的一级结构，Chargaff法则，DNA双螺旋结构模型，左手螺旋（Z-DNA）, DNA的超螺旋结构，RNA的结构特点，RNA的类型，RNA的高级结构（tRNA的二、三级结构， 真核生物mRNA结构特点，rRNA的结构等）；
4） 核酸的理化性质：核酸的溶解性，核酸的水解，核酸的酸碱性质，核酸的紫外吸收特性， 核酸的变性、复性和分子杂交，热变性和Tm值，DNA复性动力学，影响变性与复性的因素；
5） 核酸的分离纯化与检测：核酸分离的一般原则，核酸的凝胶电泳，核酸分子印迹与杂交、 PCR技术等，核酸及其组分含量的测定，核甘酸的分离分析等；
6） 核酸研究的常用技术和方法，核酸研究进展，各类RNA的生物学功能，包括各种新发现 的小RNA的功能。
4.酶
1） 酶和生物催化剂的概念，酶在生命活动中的重要性；
2） 酶催化作用特点，酶的化学本质及其分子组成（结合酶中辅因子及其与酶蛋白的关系）， 酶的命名和分类；
3） 酶的活力表示方法，酶活力测定和酶的分离纯化方法；
4） 酶催化作用机制：酶的分子结构特点（酶活性中心、必需基团、分子的柔性等），专一性 作用机制（锁匙假设，诱导契合学说），高效作用机制，一些典型酶的催化反应机制（如溶菌酶、 段肽酶、核糖核酸酶、丝氨酸蛋白酶等）；
粉笔题库在线做题5） 酶活性的调节控制和调节酶：别构调节，共价修饰调节，酶原激活，同工酶调节以及酶量 调节等，包括有关概念，假设和实例）；
6） 酶促反应动力学：酶促反应速率，米氏方程及其推导、动力学参数（米氏常数、最大速率） 及其含义、动力学参数的双倒数作图法测定，影响酶反应速率的其他因素；
7） 抑制剂对酶反应的影响，酶的抑制作用和抑制剂类型及特点，酶抑制作用在理论研究和生 产中的应用等；
8） 酶学研究进展：包括核酶、抗体酶的研究及应用，酶的生产和固定化等研究和应用。
5.维生素与辅酶
1） 维生素的分类及性质：维生素的概念与分类，脂溶性维生素和水溶性维生素（维生素B2 与FMN、FAD、泛酸、叶酸、生物素、维生素B6、维生素B族与辅酶等）
常德市人才网2） 各种维生素的活性形式、生理功能：水溶性维和脂溶性生素的结构特点、生理功能和缺乏 病（维生素A在视觉中的作用、维生素D与固醇、维生素C与坏血病等）
6.代谢总论与生物能学
1） 新陈代谢的基本概念（物质代谢、能量代谢、分解代谢、合成代谢），新陈代谢的普遍原 理与特点；
2） 代谢过程中的重要物质：高能磷酸化合物（定义、类型），ATP的结构特征及其自由能释 放，ATP重要生物学功能及系统的动态平衡，ATP、NADH、NADP、FAD及CoA等的特征和功 能；
3） 代谢途径的调节控制：热力学因素和限速步骤的酶活性和酶量调节。
4） 新陈代谢的一般研究方法。
7.糖代谢
1） 糖酵解：糖酵解概念，糖酵解途径、结果，NADH和丙酮酸的代谢去路，糖酵解的调节（调 考研多少分录取节的部位、关键酶及其调节方式）；
2） 磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的概念、基本过程、特点、与糖酵解途径的联系、限
速部位 及生物学意义。
3） 三族酸循环：丙酮酸脱氢酶系及其调控；三猿酸循环途径及ATP的生成、中间物回补、关 键酶及其调节，三践酸循环在代谢中的地位；
4） 糖原代谢与糖的异生：糖原合成与分解的途径、关键酶及其调控，糖异生作用概念、场所、 原料、关键步骤及生理意义；
8.氧化磷酸化
1） 电子传递过程和氧化呼吸链：线粒体的结构和跨膜转运系统，电子传递链（概念、组成、 传递顺序），电子传递的抑制；
2） 氧化磷酸化：概念，化学渗透学说，ATP合酶，P/0比，氧化与磷酸化的偶联，氧化磷酸 化的抑制与解偶联作用，氧化磷酸化的速率调节（呼吸控制）；
9.脂类代谢
1） 脂类的消化、吸收与转运，脂肪动员与限速酶；
2013年公务员考试成绩查询2） 甘油三酯代谢：甘油代谢，脂肪酸的［3-氧化（（3-氧化学说，脂肪酸的活化、跨膜转运、P- 氧化过程及能量结算），脂肪酸的其他氧化方式；
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